نص علمي حول تأثير المواد الكيميائية على النشاط الانزيمي
نص علمي حول تأثير المواد الكيميائية(مثل بيتامركبتوايثانول واليوريا ) على النشاط الانزيمي
أهلاً بكم زوارنا الكرام على موقع الحل المفيد الموقع الإلكتروني التعليمي المتميز والمتفوق بمعلوماته الصحيحة كما نقدم لكم اجوبة مختصرة على أسالتكم المتنوعة من المناهج الدراسية والعلوم الثقافية والتاريخية والاخبارية باجابة مفيدة كما ننشر لكم أعزائي الطلاب في صفحة موقع( الحل المفيد alhlmfid. ) ملخص أهم الدروس وحلول الواجبات والمراجعات لجميع المواد الدراسية للفصل الدراسي الأول والثاني المنهج الجديد كما نقدم لكم إجابة السؤال التالي....نص علمي حول تأثير المواد الكيميائية على النشاط الانزيمي
الحل هو
نص علمي حول تأثير المواد الكيميائية(مثل بيتامركبتوايثانول واليوريا ) على النشاط الانزيمي
مثال : تأثير البنية الفراغية واليوريا، بيتامركبتوايثانول على نشاط انزيم ريبو نيكلياز
نص علمي
التعليمة : باستغلال معطيات السند(1):
بين في نص علمي علاقة البنية الفراغية وتأثير اليوريا وبيتا مركبتو ايثانول على نشاط انزيم ريبونيكلياز؟
مقدمة : تتكون البروتينات من الأحماض الامينة مرتبطة بروابط ببتيدية كما تحتوي على سلاسل جانبية تحدد البنية الفراغية للبروتين التي تحدد التخصص الوظيفي تتاثر بعدة عوامل منها المواد الكيميائية مثل اليورياوبيتامركبتوايثانول
كيف تؤثر البنية الفراغية وكل من اليوريا وبيتا مركبتوايثانول على نشاط انزيم ريبونيكلياز ؟
عرض: عدد ونوع وترتيب الأحماض الامينية في السلسلة الببتيدية للبروتين والمحددة وراثيا تحدد اعدد السلاسل الببتيدية وعدد البنيات الثانوية ألفا والثانوية بيتا ومناطق الانعطاف كما تحدد عدد ونوع وترتيب الروابط الببتيدية بين جذور الأحماض الامينية:- الجسور ثنائية الكبريت
-الشاردية
-نجاذب الاقطاب الكارهة للماء
-الهيدؤوجينية
تحدد بنية فراغية محدد ومستقرة تحتوي على موقع فعال يتكون من عدد ونوع وترتيب محدد من الأحماض الامينية في السلسلة الببتيدية للبروتين والمحددة وراثيا تحدد بنية فراغية تتكامل بنيتيويا مع مادة التفاعل مشكلة معقد انزيمي ES يؤدي إلى تشكيل روابط انتقالية بين جذور الأحماض الامينية المشكلة للموقع الفعال والركيزة S مؤدية إلى حدوث تفاعل تفكيك ARN
إلى نيكليوتيدات ريبية
في وجود اليوريا وبيتا مركبتوايثانول تتغير البنية الفراغية للبروتين وذلك نتيجة تخريب الجسور ثنائية الكبريت بواسطة بيتا مركبتوايثانول واعاقة الانطواء الطبيعي من طرف اليوريا بتشكيل روابط جسور ثنائية الكبريت في مواقع غير طبيعية ( بين سيستين26 و و40 والسيستين 84و95) بدل (بين سيستين40و84 و السيستين 40و 95) أدى إلى تغير الموقع الفعال للانزيم ، عدم تكامل بنيوي مع الركيزة (ARN) وبالتالي عدم تشكل معقد انزيمي ES في وجود اليوريا. وبيتا مركبتوايثانول
خاتمة
الأحماض الامينة في السلسلة الببتيدية مسؤلة عن تشكيل الروابط الكيميائية بيين جذور الأحماض الامينية التى تحدد بنية فراغية محددة للانزيم تحتوي على موقع فعال يتكامل بنيويا مع مادة التفاعل وتحافظ على استقرارها تكسبه التخصص الوظيفي
تغير او تخرب بعض المواد الكيميائية (اليوريا وبيتا مركبتوايثانول) البنية الفراغية للانزيم والموقع الفعال مما يفقده نشاطه التحفيز.